عنوان اصلی لاتین : Enzymes in jasmonate biosynthesis – Structure, function, regulation
عنوان اصلی فارسی مقاله:آنزیم های بیوسنتز جاسمونات- ساختار، عملکرد، تنظیم.
مرتبط با رشته های : زیست شناسی
نوع فایل ترجمه : ورد آفیس(که دارای امکان ویرایش می باشد)
تعداد صفحات فایل ترجمه شده: 10 صفحه
کلمات کلیدی مربوطه با این مقاله: سیکلاز اکسید الن، سنتز
اکسید الن، ساختار بلور، CYP74، بیوسنتز جاسمونات، اکسی لیپین، آنزیم
کاهنده اکسوفیتودنوات، اختصاصی بودن زیرلایه
برای دریافت رایگان نسخه انگلیسی این مقاله اینجا کلیک نمایید
_______________________________________
بخشی از ترجمه:
ژاسموناتها
، یک رده رو به رشد از مولکولهای علامت دهنده مشتق شده از چربی با
عملکردهای مختلفی اعم از آغاز واکنش های تنشی زنده و غیر زنده به تنظیم
رشد و توسعه گیاه می باشند. بیوسنتز ژاسموناتها ،از اسید های چرب اشباع
نشده ای در غشای کلروپلاست منشا میگیرد. در اولین واکنش مولکولی کاتالیز
شده ی ایپوکسیژناز، اکسیژن به منظور عملکرد مشتقات هیدروپروکسی وارد میشود.
این هیدروپروکسید های اسید چرب، توسط سنتز آلن اکسید و آلن اکسید سیکلاز
به اسید اکسوفیتودینوییک 12 (OPDA) و دینور OPDA (حد واسط های چرخه مسیر)
تبدیل میشود. در مرحله بعدی، مشخصه ساختار حلقوی سیکلوپنتان ژاسموناتها
توسط OPDA ردوکتاز تاسیس میگردد. تا همین اواخر، اسید ژاسمونیک به عنوان
محصول نهایی از مسیر و به عنوان هورمون فعال زیستی بررسی شده است. این
مسئله کاملا واضح است، با این حال، فعالیت بیولوژیکی برای تغییر بین
متابولیسم های متفاوت اسید ژاسمونیک گسترش میابد و بخوبی فرایند بیوسنتز
ترکیب میشود. همچنین روشن است که اسیدهای چرب اکسیژن دار برای انواع گسترده
ای از ترکیبات فعال زیستی از جمله، ژاسمونات ها، افزایش میابند اما فقط
محدود به این نیست.بررسی های اخیر در ساختار، عملکرد و تنظیم آنزیم های
دخیل در بیوسنتز ژاسمونات، کمک به توضیح چگونگی تولید این تنوع می کند در
حالی که ویژگی حفظ میشود.
جهت دانلود محصول اینجا کلیک نمایید
بخشی از مقاله انگلیسی
Fig. 2. Reaction mechanisms proposed for CYP74s, AOC, and OPR3. In CYP74s (top panel), the terminal oxygen of the hydroperoxide substrate coordinates the heme iron.
Asn321 assists in the homolytic cleavage of the O–O bond. The resulting alkoxyl radical adds to the C11@C12 double bond leading to the formation of an epoxide with an
unpaired electron at C11 as the common intermediate of both, the AOS and the HPL reactions. One-electron-oxidation by the ferryl center and the formation of a carbocation
at C11 are favored by Phe137 in the AOS as opposed to the HPL-catalyzed reaction. Finally, a C@C double bond is generated adjacent to the epoxide upon proton abstraction
resulting in the formation of 12,13-EOT (allene oxide). Upon binding to AOC (middle panel), the epoxide oxygen of 12,13-EOT is coordinated by a bound water molecule.
Delocalization of the C15@C16 double bond by Glu23 assists in epoxide opening and the resulting oxyanion is stabilized by the bound water molecule. Critical for
stereoselectivity is the trans–cis isomerization around the C11–C10 bond enforced by hydrophobic parts of the binding pocket, followed by ring closure as the final step in the
formation of (9S,13S)-OPDA. OPDA is then bound above the si face of the flavin cofactor of OPR3 (bottom panel). Its carbonyl oxygen forms hydrogen bonds with His186 and
His189 leading to a polarization of the a,b-double bond. Consequently, hydride transfer from the reduced flavin cofactor to the substrate Cb is facilitated, followed by a
protonation of the Ca by Tyr191. Substrates, reaction intermediates, and products are shown in black; enzyme-bound cofactors and amino-acid residues involved in catalysis
are indicated in red, blue, and gold for CYP74s, AOC2, and OPR3, respectively. (Modified from Lee et al. (2008), Hofmann and Pollmann (2008), and Breithaupt et al. (2001);
residues numbered according to the Arabidopsis sequences.)
